اثر حلالهای آلی بر پایداری ساختار وفعالیت کاتالیتیکی پپسین
نویسندگان
چکیده مقاله:
آنزیم پپسین در مخاط معده مهرهداران سنتز میشود. پپسین از 327 رزیدو تشکیل شده است. وزن مولکولی آن KD34 میباشد. ساختار پپسین غالباً β-Sheet و رندوم کویل با α- هلیکس محدود است و دو دمین آن با یک صفحه بتا ششرشتهای به هم متصل میشوند. در این مطالعه از دستگاه اسپکتروفتومتر مدل فارماسیا 4000 با سیستم کنترل دما استفاده و پایداری دمایی پپسین خوک در حضور غلظتهای مختلف (0 تا 50% حجمی- حجمی) حلاّلهای آلی بوتانول، اتانول، 4،1- بوتاندیول و گلیسرول در 2pH= بررسی شد. Tm پپسین به ترتیب در حضور حلاّلهای بوتانول، اتانول و 4/1-بوتاندیول کاهش یافت و در حضور گلیسرول افزایش یافت. همچنین اثر این حلاّلهای آلی بر روی فعالیت پپسین خوک بررسی شد. فعالیت پپسین به ترتیب در حضور محلولهای آبی بوتانول، اتانول و 4/1- بوتاندیول با افزایش غلظت حلاّلهای آلی کاهش یافت و در حضور گلیسرول با افزایش غلظت حلاّل آلی زیاد شد. تغییرات ایجاد شده در فعالیت کاتالیتیکی به وسیله حلاّلهای آلی محلول در آب بوتانول، اتانول و 4/1- بوتاندیول ممکن است مربوط به تغییرات ساختاری که به وسیله تغییرات پایداری دمایی نیز نشان داده شد و همچنین تغییر در جایگاه فعال پپسین باشد و گلیسرول نیز ساختار پپسین را پایدار کرد.
منابع مشابه
اثر حلال های آلی بر پایداری ساختار وفعالیت کاتالیتیکی پپسین
آنزیم پپسین در مخاط معده مهرهداران سنتز میشود. پپسین از 327 رزیدو تشکیل شده است. وزن مولکولی آن kd34 میباشد. ساختار پپسین غالباً β-sheet و رندوم کویل با α- هلیکس محدود است و دو دمین آن با یک صفحه بتا ششرشتهای به هم متصل میشوند. در این مطالعه از دستگاه اسپکتروفتومتر مدل فارماسیا 4000 با سیستم کنترل دما استفاده و پایداری دمایی پپسین خوک در حضور غلظتهای مختلف (0 تا 50% حجمی- حجمی) حلاّلهای ...
متن کاملمطالعه پایداری ساختمانی آنزیم پپسین درحضور اوره
آنزیم پپسین(E.C.3.4.23.1) نوعی آسپارتیک پروتئیناز شیره معده است که در شرایط بسیار اسیدی عمل میکند. این آنزیم به طبقه هیدرولازها تعلق دارد و ساختمان منومر شامل دو لوب کروی بوده که از نظر اندازه و فولدینگ زنجیر پلی پپتیدی بسیار نزدیک هستند. این آنزیم واجد یک رشته پلی پپتیدی با وزن مولکولی 34644 دالتون و327 اسیدآمینه است. آنالیز ساختاری آن نشان می دهد که2/1 درصد اسیدآمینه های آن بازی، 1/13درصد...
متن کاملمطالعه پایداری ساختمانی آنزیم پپسین درحضور اوره
آنزیم پپسین(e.c.3.4.23.1) نوعی آسپارتیک پروتئیناز شیره معده است که در شرایط بسیار اسیدی عمل میکند. این آنزیم به طبقه هیدرولازها تعلق دارد و ساختمان منومر شامل دو لوب کروی بوده که از نظر اندازه و فولدینگ زنجیر پلی پپتیدی بسیار نزدیک هستند. این آنزیم واجد یک رشته پلی پپتیدی با وزن مولکولی 34644 دالتون و327 اسیدآمینه است. آنالیز ساختاری آن نشان می دهد که2/1 درصد اسیدآمینه های آن بازی، 1/13درصد اس...
متن کاملبررسی اثر ساختار مالکیت بر توسعه سطح گزارشگری پایداری
هدف این پژوهش بررسی اثر ساختار مالکیت بر توسعه سطح گزارشگری پایداری مبتنی بر توسعه پایدار بوده است. پژوهش حاضر در حوزه پژوهشهای نیمه تجربی و کاربردی حسابداری و فرایند اجرای آن از نوع تحلیل محتوی و کمی است. دادههای مربوط به سالهای 1385 تا 1393 تعداد 153 شرکت پذیرفته شده در بورس اوراق بهادار تهران به عنوان نمونه آماری این پژوهش، با کمک روشهای آمار توصیفی و مدل رگرسیونی چندگانه مورد تجزیه و ...
متن کاملمطالعه پایداری ساختاری آنزیم پپسین در حضور نانوذرات اکسیدروی و اکسیدآهن
آنزیم پپسین خوک A (EC 3.4.23.1) متعلق به خانواده آسپارتیک پروتئازها است، و به صورت زیموژن که پپسینوژن نام دارد ترشح می شود، فعالشدن پپسینوژن در مقادیر pH بین 1 و 4 اتفاق می افتد. پپسین شامل یک صورتبندی دو لوبی با دو رزیدو آسپارتیک کاتالیتیکی(32Asp و215Asp) که در دو طرف جایگاهفعال می باشد و ساختار آن غالباً صفحه بتا و رندوم کویل با مارپیچ آلفا محدود میباشد. پپسین پیوندهای پپتیدی بین آمینو...
متن کاملخالص سازی و مطالعه پایداری آنزیم لوسیفراز firefly در حضور حلالهای آلی
در این پروژه به بررسی پایداری و خواص سینتیکس آنزیم لوسیفراز در حضور حلالهای آلی پرداختیم. از آنجا که آنزیمها در حلالهای مختلف کارایی کاتالیتیکیkcat/km)) متفاوتی از خود نشان می دهند؛ بنابراین پایداری فعالیت آنها در حلالهای مختلف متفاوت است . فورمامید: چنانچه طیف فلورسانس نشان می دهد به نظر می رسد که ساختار باز شده و فورمامید سبب واسرشتگی ساختار آنزیم شده است همچنین، در حضور فورمامید غلظت v/v 1%...
15 صفحه اولمنابع من
با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید
ذخیره در منابع من قبلا به منابع من ذحیره شده{@ msg_add @}
عنوان ژورنال
دوره 3 شماره 1
صفحات 7- 16
تاریخ انتشار 2014-08-23
با دنبال کردن یک ژورنال هنگامی که شماره جدید این ژورنال منتشر می شود به شما از طریق ایمیل اطلاع داده می شود.
کلمات کلیدی
میزبانی شده توسط پلتفرم ابری doprax.com
copyright © 2015-2023